De RGT-regel en de enzymen
Velen worden op school of tijdens hun studie geconfronteerd met de RGT-regel. Deze regel uit de biochemie wordt toegepast op enzymen en lijkt op het eerste gezicht erg ingewikkeld. De onderlinge relaties erachter zijn gemakkelijk te begrijpen.
Basis: wat doen de enzymen?
- Enzymen zijn heel bijzondere eiwitten. Ze hebben een tertiaire structuur; zijn daardoor ruimtelijk detecteerbaar.
- Deze structuur is nodig zodat ze receptoren kunnen hebben. Dit zijn docking points waarop signaalstoffen, zogenaamde substraten, zich kunnen hechten.
- Enzymen zijn dus een soort slot en er vinden reacties plaats (enzymreacties) zodra de juiste sleutel het eiwit raakt.
- Hoe intens de enzymactiviteit is, hangt af van verschillende factoren. Een daarvan is temperatuur en dit is waar de RGT-regel van toepassing is.
Een gedetailleerde blik op de RGT-regel
- Uitgeschreven is het de reactiesnelheid-temperatuurregel.
- De geldigheid ervan werd in 1884 ontdekt door Jacobus Henricus van ’t Hoff, een chemicus uit Nederland. Ze worden daarom ook wel "van't Hoff's rule" genoemd.
- De vuistregel is dat de activiteit van de enzymen toeneemt naarmate de temperatuur stijgt. Zo kunnen verschillende chemische verschijnselen van de biochemie nu uitleggen.
- Experimenten hebben aangetoond dat hoe hoger de temperatuur, hoe sterker de deeltjesbeweging.
- Als gevolg van deze bewegingen ontmoeten de enzymen en hun substraten elkaar veel vaker. Bovendien zijn de bindingen tussen atomen veel reactiever. Beide hebben tot gevolg dat er aanzienlijk meer substraatomzet is.
- Volgens de RGT-regel neemt de activiteit twee tot vier keer toe zodra de temperatuur met tien graden Celsius wordt verhoogd.
- De enzymactiviteit kan echter niet onbeperkt worden verhoogd. Vanaf een bepaalde hitte beginnen eiwitten te denatureren; de structuur wordt dus vernietigd.
Hoe worden enzymen opgebouwd?
Enzymen zijn complexe biomoleculen, de reacties van het celmetabolisme ...
Hoe nuttig vind je dit artikel?
